酶的稳定性

6.6.酶的稳定性酶的稳定性第一个蛋白质变性理论第一个蛋白质变性理论19311931年，我国生化界先驱吴宪教授提出著名的蛋白质变性学年，我国生化界先驱吴宪教授提出著名的蛋白质变性学说，即“天然蛋白质之分子，因环境种种之关系，从有说，即“天然蛋白质之分子，因环境种种之关系，从有秩序而坚密之构造，变为无秩序散漫之构造，是为变性秩序而坚密之构造，变为无秩序散漫之构造，是为变性作用。若数分子相撞而缠结，则为凝固作用。蛋白质变作用。若数分子相撞而缠结，则为凝固作用。蛋白质变性之种种事实，均可以此说解释之。”性之种种事实，均可以此说解释之。”吴宪：著名生物化学家，中央研究院院士1893年，出生于福建1911年，入麻省理工攻读造船工程1913年，改学化学1916年，获学士学位1917年，入哈佛大学攻读生物化学博士学位，建立了血液中糖的检测方法，为胰岛素的发现做出重要贡献。1920年，回国加入北京协和医学院。为我国生物化学学科培养了大批人才。蛋白质变性（proteindenaturation）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破破坏坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性蛋白质变性。。蛋白质变性的定义：6060年代年代CC..BB..AnfinsenAnfinsen通通过研究牛胰核糖核酸酶的折过研究牛胰核糖核酸酶的折叠过程叠过程，，蛋白质在加热或一蛋白质在加热或一些化学环境下变性些化学环境下变性，，即三维即三维结构解体结构解体，，当环境恢复后当环境恢复后，，蛋白又恢复到原来的结构蛋白又恢复到原来的结构。。因此因此，，提出了提出了““一级结构决一级结构决定高级结构定高级结构””的著名论断的著名论断。。开辟了近代蛋白质折叠的研开辟了近代蛋白质折叠的研究究，，为此为此AnfinsenAnfinsen获得了获得了19721972年的诺贝尔化学奖年的诺贝尔化学奖。。Lumry-Eyring模型酶的失活模型F(folded)U(unfolded)I(folded)对于球状蛋白质对于球状蛋白质，，它的折叠和伸展两个状态的自由能之差它的折叠和伸展两个状态的自由能之差,,在在55～～1515kcalkcalmolmol--11范围内范围内。。共价键键能共价键键能::3030--100100kcalkcalmolmol--11。。